Titulo:
Modelo de interaccion entre quercetina (3,5,7,3p,4p-pentahidroxiflavona) y factor de choque térmico (HFS) humano
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Sumario:
INTRODUCCIÓN. La expresión de las proteinas de choque térmico (HSP) inducibles por estrés esta regulada por el factor de choque térmico (HSF), el cual existe en forma inactiva monomérica y que al trimerizarse es capaz de unirse al DNA activando la transcripciónde las HSP.OBJETIVO. Diseñar un un modelo computacional que contribuya a elucidar las posibles interacciones entre el fl avonoide quercetina y proteínas como el HSF-1.METODOLOGÍA. Para observar cómo la quercetina afecta posiblemente la trimerización de la HSF se realizó el modelo por homología de humano del factor de shock térmico (HSF-1), obteniendo un modelo con alta homología estructural con la misma proteína de Kluyveromyces lactis, este modelo fue usado para realizar docking con... Ver más
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2017-09-18
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Diana Carolina Clavijo B. - 2017
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Modelo de interaccion entre quercetina (3,5,7,3p,4p-pentahidroxiflavona) y factor de choque térmico (HFS) humano Interaction model between quercetin (3,5,7,3p,4p-pentahidroxiflavone) and human shock thermic factor (HFS) INTRODUCCIÓN. La expresión de las proteinas de choque térmico (HSP) inducibles por estrés esta regulada por el factor de choque térmico (HSF), el cual existe en forma inactiva monomérica y que al trimerizarse es capaz de unirse al DNA activando la transcripciónde las HSP.OBJETIVO. Diseñar un un modelo computacional que contribuya a elucidar las posibles interacciones entre el fl avonoide quercetina y proteínas como el HSF-1.METODOLOGÍA. Para observar cómo la quercetina afecta posiblemente la trimerización de la HSF se realizó el modelo por homología de humano del factor de shock térmico (HSF-1), obteniendo un modelo con alta homología estructural con la misma proteína de Kluyveromyces lactis, este modelo fue usado para realizar docking con el fl avonoide quercetina (3,5,7,3p,4p-pentahidroxifl avona).RESULTADO Y CONCLUSIÓN. El resultado del docking mostró que la quercetina se une a un loop (“ala”), que es de importancia para la interacción entre proteína-proteína, probablemente afectando la trimerización de esta.. INTRODUCTION. The expression of the HSP stress inducted are regulated by the Shock Thermic Factor (HSF), that exists in an inactive form as a monomer and when it becomes a trimer can make a bind to DNA activating the HSP transcription.OBJECTIVE. Design a computational model that helps elucidate possible interactions between quercetin fl avonoid and proteins such as HSF-1.METHODOLOGY. To observe how the quercetin possibly affects the timerization of HFS, we make an homology model of the human shock factor (HFS-1), obtaining a high structural homology model with the same protein in Kluyveromyces lactis, this model was used to make docking with the fl avonoid quercetin ( 3,5,7,3p,4p-pentahidroxifl avone).RESULTS AND CONCLUSION. The doking result shows that the quercetin docks to a loop (wing), that is important in the protein-protein interaction, possibly affecting they’re trimerization. Clavijo B., Diana Carolina Yosa R., Juvenal Acevedo S., Orlando Cifuentes, Claudia Estévez Bretón, Carlos M flanoids quercetin heat-shock proteins molecular dynamic simulaton. flanoides quercetina proteinas de choque térmico simulación del Acoplamiento Molecular 22 2 Artículo de revista Journal article 2017-09-18T10:16:55Z 2017-09-18T10:16:55Z 2017-09-18 application/pdf Fundación Universitaria Juan N. Corpas Revista Cuarzo 0121-2133 2500-7181 https://revistas.juanncorpas.edu.co/index.php/cuarzo/article/view/164 10.26752/cuarzo.v22.n2.164 https://doi.org/10.26752/cuarzo.v22.n2.164 eng https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Diana Carolina Clavijo B. - 2017 73 79 Jaattela M.. Escaping cell death: survival proteins in cancer. Exp.Cell Res. 1999;248(1):30–43. Jaattela M.. Over-expression of hsp70 confers tumorigenicity to mouse fi brosarcoma cells. Int. J. Cancer. 1995;60(5):689–693. Garrido C., Fromentin A., Bonnotte B., Favre N., Moutet M.,Arrigo A.P., et al. Heat shock protein 27 enhances the tumorigenicity of immunogenic rat colon carcinoma cell clones. Cancer Res.1998;58(23):5495–5499. Jaattela M., Wissing D., Kokholm K., Kallunki T., Egeblad M.Hsp70 exerts its anti-apoptotic function downstream of caspase-3-like proteases. EMBO J. 1998;17(21): 6124–6134. Gurbuxani S., Bruey J.M., Fromentin A., Larmonier N., Parcellier A., Jaattela M., et al. Selective depletion of inducible HSP70 enhances immunogenicity of rat colon cancer cells. Oncogene. 2001;20(51):7478–7485. Hosokava N., Hirayoshi K., Nakai A., Hosokava Y., Marui I., Yoshida M., et al. Flavonoids inhibit the expression of heat shock proteins. Cell Struct. Funct. 1990;15(6):393–401. Hansen R. K., Oesterreich S., Lemieux P., Sarge K. D., S. Fuqua A. W. Quercetin Inhibits Heat Shock Protein Induction but Not Heat Shock Factor DNA-Binding in Human Breast Carcinoma Cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1997;239(3):851–856 . Kleywegt, G.J. Crystallographic refi nement of ligand complexes. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2007;63(Pt 1):94-100. Kleywegt, G.J., Henrick, K., Dodson, E.J., Van Aalten, D.M.F.Pound-wise but penny-foolish - How well do micromolecules fare in macromolecular refi nement ?. Structure. 2003;11(9):1051-1059. Kleywegt, G.J. and Jones, T.A. Databases in protein crystallography.Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 1998;54(Pt 6 Pt 1):1119-1131. Humphrey, W., Dalke, A. and Schulten, K. “VMD - Visual Molecular Dynamics”.J Mol Graph. 1996;14(1):33-38, 27-28. Visual Molecular Dynamics [internet]. Illinois: University of Illinois at Urban Champaign; c2006. [Consultado 2010 oct 15]. Disponible en: http://www.ks.uiuc.edu/Research/vmd/ Schmidt M.W., Baldridge K.K., Boatz J.A., Elbert S.T., Gordon M.S., Jensen J.H., et al. “General Atomic and Molecular Electronic Structure System. J. Comput.Chem. 1993;14(11):1347-1363. Gordon M.S., Schmidt M.W. Advances in electronic structure theory: GAMESS a decade later. En: Dykstra C.E., Frenking G.,Kim K.S., Scuseria G.E. Theory and Applications of Computational Chemistry, the fi rst forty years. Amsterdam: Elsevier; 2005. p.1167-1189. General Atomic and Molecular Electronic Structure System (GAMESS)[internet]. Iowa: Iowa State University; c2007. [Consultado 2008 oct 12]. Disponible en: http://www.msg.ameslab.gov/GAMESS/GAMESS.html Marchler-Bauer A, Anderson JB, Derbyshire MK, DeWeese-Scott C, Gonzales NR, Gwadz M, et al. CDD: a conserved domain database for interactive domain family analysis. Nucleic Acids Res.2007;35(Database issue):D237-240.FIGURA 7. Docking de la Quercetina con el modelo de HFS humano. En Rojo la quercetina en verde los residuos con los cuales tiene interacción.Fuente: Autores FIGURA 8. Detalle del docking de la quercetina con los residuos con los que interactúa. La nomenclatura corresponde a la del segmento de interacción con HFS humana. Fuente: Autores Modelo de interaccion entre quercetina Clavijo B. y cols. 79 Chemical Computing Group [internet]. Montreal, Quebec, Canada:Chemical Computing Gropu; c1994. [Consultado 2007 oct 10]. Disponible en: http://www.chemcomp.com/ Thomsen R., Christensen M.H. MolDock: A New Technique for High-Accuracy Molecular Docking. J Med Chem.2006;49(11):3315-3321. Halgren T. A. Merck Molecular Force Field. I. Basis, Form,Scope,Parameterization and Performance of MMFF94. J. Comp.Chem.1996;17(5&6):490-519. Littelfi eld, O; Nelson, H.C.M.. A new use for the “wing” of the “winged” helix-turn-helix motif in the HSF-DNA cocrystal. Nature Structulal Biology. 1999;6(5):464-470. https://revistas.juanncorpas.edu.co/index.php/cuarzo/article/download/164/162 info:eu-repo/semantics/article http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 http://purl.org/redcol/resource_type/ARTREF info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85 info:eu-repo/semantics/openAccess http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 Text Publication |
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INTRODUCTION. The expression of the HSP stress inducted are regulated by the Shock Thermic Factor (HSF), that exists in an inactive form as a monomer and when it becomes a trimer can make a bind to DNA activating the HSP transcription.OBJECTIVE. Design a computational model that helps elucidate possible interactions between quercetin fl avonoid and proteins such as HSF-1.METHODOLOGY. To observe how the quercetin possibly affects the timerization of HFS, we make an homology model of the human shock factor (HFS-1), obtaining a high structural homology model with the same protein in Kluyveromyces lactis, this model was used to make docking with the fl avonoid quercetin ( 3,5,7,3p,4p-pentahidroxifl avone).RESULTS AND CONCLUSION. The doking result shows that the quercetin docks to a loop (wing), that is important in the protein-protein interaction, possibly affecting they’re trimerization.
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